IChO 2026 – Zadania przygotowawcze (analiza)

IChO 2026 Uzbekistan – Zadania przygotowawcze (teoria)

Analiza 30 zadań teoretycznych (luty 2026). Tabelka zawiera: temat, główne zagadnienia, szczegółowe polecenia oraz sugerowany priorytet treningowy.
Legenda priorytetu: WYSOKI – zaawansowane tematy z listy „advanced difficulty”, często pojawiają się na IChO; ŚREDNI – standard olimpijski, solidne ćwiczenie; NISKI – ciekawostki/nietypowe.
Tagi tematyczne: nieorganiczna organiczna fizyczna analityczna bio/bioorg. inne

Lista tematów zaawansowanych (z preambuły IChO 2026)

Teoria: spektrometria mas (jony molekularne, m/z, izotopy) · kinetyka (stan stacjonarny, quasi-równowaga, enzymatyczna, portrety fazowe) · termodynamika (Cp, zależność K od T, ΔS, ΔH) · kataliza metali przejściowych (cykle katalityczne, SET, HAT, cross-coupling) · fotochemia (Jabłoński, Förster, fluorescencja, fosforescencja, wygaszanie, czasy życia, wydajność kwantowa) · chemia węglowodanów (konformacje krzesłowe, grupy ochronne, jednostki powtarzalne).
Nie będzie: fragmentacja MS, zaawansowane różniczkowania/iteracje, teoria grafów, kinetyka 2. i 3. rzędu, mechanizmy cykloaddycji, struktury aminokwasów „na pamięć”, metabolizm archeonów, Carothers, długości wiązań na pamięć, mechanizmy TM-coupling na pamięć, szczegóły STM/AFM.

Nr	Tytuł	Temat / zagadnienia	O czym jest zadanie	Polecenia	Priorytet
1	Khoja Nasreddin chemikiem	nieorganiczna termochemia stechiometria gazów Rozkład termiczny czerwonej soli A; ciśnienia cząstkowe; identyfikacja związków z ułamków masowych; synteza w ciekłym NH₃; miareczkowanie jodometryczne.	Khoja rozkłada czerwoną sól A w reaktorze z argonem, śledzi zmiany ciśnienia w trzech etapach (–70°C, 128°C, 200°C). Identyfikuje produkty pośrednie (B), gazy, sól C (trudna do otrzymania) oraz D (syntezowaną z E i ciemnoniebieskiego gazu F w ciekłym amoniaku). Ilość F wyznaczono jodometrią.	Zidentyfikować substancje A–F. Napisać zrównoważone równania reakcji 1–4.	ŚREDNI
2	Awicenna	nieorganiczna analityczna Analiza mineralu (reakcje z HNO₃ stęż., BaCl₂, NH₃aq, KBrO₃/KOH); obliczenia z mas osadów; identyfikacja jonów.	Awicenna rozpuszcza brązowo-bronzowy mineral w stęż. HNO₃ (brązowy gaz A), dzieli roztwór i kolejnymi odczynnikami otrzymuje osady B (biały), C (brązowy, potem fioletowy D po utlenieniu KBrO₃/KOH), E (czerwony z BaCl₂). Klasyczne zadanie „analiza jakościowa + mass balance”.	Określić możliwy skład pierwiastkowy mineralu. Wyznaczyć wzór cząsteczkowy mineralu i A–E (z obliczeniami). Napisać wszystkie równania reakcji ze schematu.	ŚREDNI
3	Niezwykła synteza nieorganiczna	nieorganiczna kinetyka radiochemia elektroliza Perkseniany (XeO₆⁴⁻, XeO₄); aktywacja neutronami; synteza A1 przez β-rozpad; jodometria; kinetyka reakcji następczych (Bateman).	Synteza Appelmana anionu A1 (perjodan IO₆⁵⁻? – właściwie perjodan(VII): B → A1 w wyniku β-rozpadu). Elektroliza, wyznaczanie stężeń A1/A2 przez miareczkowanie jodometryczne. Dekompozycja A1 do gazów C + D (1:2). Na końcu analogia Xe – zadanie o ksenonie otrzymywanym tą samą „niezwykłą metodą” z soli F zawierającej 12,62% K.	Napisać reakcję katodową; obliczyć objętość gazu na katodzie. Zapisać równanie reakcji I₂ z Na₂S₂O₃. Określić skład A1–A4, B i X (z masą izotopu). Obliczyć stężenie A2 w S0. Określić skład C i D. Obliczyć czas maksymalnego stężenia A1. Określić skład E i F (z Xe).	WYSOKI
4	Nanozymy	nanomateriały enzymatyka kinetyka Michaelisa-Menten Identyfikacja X (metal), S1, S2 na podstawie m/z i analizy elementarnej; aktywność peroksydazowa nanocząstek; objętość molowa fullerenu.	Nanocząstki XₙOₘ z aktywnością peroksydazową – identyfikacja X, wzoru i równania współstrącania. Potem fulleren-owy nanozym Yₚ (sfera kowalencyjna, V i S podane). Kinetyka MM: KM = 1,03 mM, r_max = 3,73 nM/s; obliczenia stężenia substratu i czasu reakcji.	Zidentyfikować X, S1, S2. Wyznaczyć n i m dla XₙOₘ. Równanie jonowe współstrącania. Wzór utlenionej formy (utrata aktywności). Wybrać reagent utrzymujący aktywność (NaIO₄ / NaBH₄ / cytrynian / Na₃PO₄). Zidentyfikować Y i p. Obliczyć stężenie substratu dla danego r. Obliczyć czas reakcji.	WYSOKI
5	Haber-Bosch	termodynamika równowaga kataliza heterogeniczna ΔrH°, ΔrS°, zależność od T, Cp stałe; obliczanie Kp; wydajność równowagowa; powierzchnia nanocząstek katalizatora (skorupa Fe₂O₃/Fe₃O₄/Fe).	Klasyka termodynamiki z warstwą katalizy. Obliczanie T przy Kp=1, Kp(573 K) z korekcją Cp, min. mol H₂ dla 90% konwersji, wydajność równowagowa przy 150 bar. Mechanizm adsorpcyjny (10 kroków) – wybór kroku limitującego. Powierzchnia katalizatora: rdzeń Fe + warstwa „?” + Fe₃O₄ (z gęstości).	Równanie syntezy NH₃. T przy Kp=1. Kp w 300°C (z Cp). Min. ilość H₂ (90% konwersji). a) Wydajność równowagowa; b) wpływ P. Krok limitujący szybkość. Skład warstwy „?” (Fe₂O₃/FeO/FeOOH/Fe(OH)₃). Łączna powierzchnia katalizatora. Ile razy szybciej niż kostka 10 g Fe.	WYSOKI
6	Paliwo wodorowe	termochemia spalania równowaga przy wysokiej T Entalpia spalania H₂, CH₄, izooktanu; gęstość energii; emisje CO₂ Uzbekistan; temperatura adiabatyczna spalania; równowaga NO w płomieniu.	Porównanie paliw, obliczenia emisji CO₂ we flocie (3,75 mln samochodów). Adiabatyczne spalanie H₂+O₂ z iteracyjną korekcją składu przez Kp → realna T_f. Tworzenie NO w spalaniu z powietrzem (T=3200 K), opcje zmniejszania NO.	Równania spalania i ΔcH° (H₂, CH₄, C₈H₁₈). Gęstości energii (MJ/kg), najlepsze paliwo. Objętość powietrza dla silnika 1 kW (η=36%) na 1 h. Emisje CO₂ uniknięte (mln ton/rok). Ilość N₂ gdy T_końc = 800 K. a) T końcowa spalania H₂+O₂; b) ułamki molowe przez Kp; c) T z bilansu; d) realna T_f (wybór). Ułamek molowy NO w spalaniu H₂ w powietrzu (T=3200 K). Opcje zmniejszenia NO (wybór).	WYSOKI
7	150 lat ureazy	enzymatyka MM + pH inhibicja kompetycyjna termodynamika inhibicji Ureaza jako kwas diprotowy (pKa1=5,62, pKa2=9,07); tylko HU⁻ aktywny; zależność szybkości od pH (dzwon); kwas borowy jako inhibitor; van’t Hoff.	Wyprowadzenie prawa szybkości dla enzymu o pH-zależnej aktywności (HU⁻ aktywna). Obliczanie pH maksymalnej aktywności, pH po rozkładzie mocznika (bez buforu, uwzględniając NH₃ i CO₂), precypitacja CaCO₃. Inhibicja boranem. Portrety fazowe dla 3 warunków (bufor/brak buforu/liposom).	Wyprowadzić szybkość r = f([Ureaza], [CO(NH₂)₂], [H⁺]). Rzędy reakcji w dwóch granicach (k≫C i k≪C). pH maksymalnej aktywności. a) pH po rozkładzie 0,005 M mocznika; b) spadek szybkości. Dopasować 3 portrety fazowe do warunków. Minimalne [Ca²⁺] dla strącania CaCO₃. Rederywacja r z B(OH)₃. KI z nachyleń 1/r vs 1/[mocznik] (dwa stężenia B(OH)₃). ΔrH° i ΔrS° wiązania B(OH)₃ (z KI w 25°C i 35°C).	WYSOKI
8	Krok po kroku	polimery kinetyka polikondensacji Polikondensacja diolu i dikarboksylowego; metoda szybkości początkowej (x, y); równanie Carothersa DP=C₀/C; mechanizmy 2-body (DCDPS) i 3-body (DFDPS); model z przyspieszeniem ξ.	Wyprowadzenia kinetyki polikondensacji: rzędy reakcji, całkowanie, DP=f(p), DP=f(t) i linearyzacja. Zaawansowane: mechanizmy halogen-specyficzne (F → 3-body, Cl → 2-body) z pre-równowagą. Obliczanie DP po 1 godzinie dla DFDPS. Szkic DP(t) dla ξ=1 i ξ>1, wyprowadzenie DP(t) dla ξ>1.	Wyznaczyć k, x, y. Wartość z i równanie scałkowane. Wyprowadzić równanie Carothersa DP=f(p). Zależność DP=f(t). Linearyzacja p vs t. Wyrażenia K_F i K_Cl. Prawo szybkości r=k_obs[ArHal]^m[B]^n. DP(t) dla DFDPS; DP po 1 h. Szkic DP=f(t) dla ξ=1 i ξ>1. Wyprowadzenie DP=f(t) dla ξ>1.	WYSOKI
9	Kukurbiturile – gościnność	chemia supramolekularna synteza org. równowagi kwasowo-zasadowe kinetyka katalizy Synteza kukurbit[6]urylu (gliokysal, mocznik); kompleksy host-guest z tropikamidem (4-stanowa układ equilibria); katalityczna dimeryzacja CPD → DCPD.	Wyprowadzenia sytemu pK_a/pK_a’ dla kompleksu tropikamidu z CB8 (zwiększenie ułamka aktywnej formy przy pH=7). Identyfikacja pików MS (m/z 285, 665, 807). Kinetyka CPD – analiza wykresu 1/[CPD] vs t (rząd reakcji i k_obs). Wyprowadzenie szybkości r z K₁, K₂. Wyjaśnić dlaczego CB6 ma najmniejsze k_obs.	Struktury A–C, X (jednostka powt.), Y. Piki m/z dla [TR·CB8]. pKa, pKa’, K_TRH+ z wykresu. Aktywna biol. forma (TR/TRH+). Ile razy wzrasta ułamek przy pH=7. Rząd reakcji CPD i k_obs z wykresu. Wyprowadzić r = f([CPD], [CB7]). Wyjaśnić dlaczego CB6 ma najmniejsze k_obs.	WYSOKI
10	Życie prebiotyczne	chemia prebiotyczna homochiralność kinetyka/ee CISS Synteza rybonukleotydu wg Pownera (1+2→A→B→C); efekt spin-orbitalny H_SO; symetrie chiralne; dimeryzacja amino-kwasów; dipeptydowa kataliza HAT.	Bardzo obszerne zadanie (14 podpunktów). Struktury A–G,G’,I w prebiotycznym szlaku cytozyny/rybozy. Homochiralność przez spin-polaryzowane elektrony i CISS. Obliczenia ee z H_SO=0,5 meV w 313 K. Wyprowadzenie ee_homochiralny = (ee₁+ee₂)/(1+ee₁ee₂). Minimalna liczba aminokwasów dla ee>0,99. Mechanizm HAT w L-Pro-L-Val. Portrety fazowe dla mechanizmów konstruktywnego i destrukcyjnego.	Struktury A–G, G’, I. Przyczyna niskiej nukleofilowości H. L- i D-glyceraldehyd. ee w 313 K. Portret fazowy symetrii przerwanej. Wyprowadzić ee_homochiralny. Obliczyć ee_homochiralny dla systemu z 4. Min. liczba reszt dla ee>0,99. Struktura K. Grupy funkcyjne LL uczestniczące w HAT. Struktury M–O. Siły międzyczasteczkowe (wybór). φ maksymalnej asymetrii. Zachowanie [LL], [DD] w 3 reżimach φ.	WYSOKI
11	Fluorescencja, fosforescencja, wygaszanie	fotofizyka kinetyka stanu stacjonarnego Diagram Jabłońskiego; kinetyka S* z k_F, k_IC, k_ISC; Stern-Volmer; cykloaddycja [4+2] furanu z maleimidem; bariera T-T transferu (wykres Arrheniusa).	Standardowa fotofizyka. Wyprowadzenie wydajności kwantowej φ₀, czasu życia τ₀, zależności φ od [Q], równania Sterna-Volmera. Wygaszanie tryptofanu przez O₂ – wyznaczanie k_Q i [O₂] dla 50% wygaszenia. Produkt Dielsa-Aldera furanu z maleimidem w polimerze. Bariera T-T z nachylenia ln(k_N+k_Q) vs 1/T.	Długość fali absorbowanego fotonu (wybór). Przerwa S1-T1 dla wyższego k_ISC (wybór). Rząd [S*], k_obs, τ₀. φ₀ = f(k_F, k_IC, k_ISC). φ = f([Q]). Wyprowadzić Stern-Volmera. k_Q dla tryptofanu. [O₂] przy 50% wygaszeniu. Struktura P (adduct [4+2]). Oszacować barierę ΔE z wykresu.	WYSOKI
12	Fotokwasy	fotokwasy / ESPT reguły Bairda synteza polimeru 2-Naftol jako fotokwas; bufor NH₄Cl/NH₃; cykl Förstera (ΔpKa z λ₁, λ₂); aromatyczność Bairda (4n w S1); spiropirany.	Wyznaczanie stężeń 2-naftolu z absorbancji w 5 roztworach, ε_ArO⁻, ε_ArOH, pKa z wykresu pH vs log([ArO⁻]/[ArOH]). Wyprowadzenie ΔpKa = f(λ₁, λ₂, T) z cyklu Förstera. pKa* w stanie wzbudzonym, stosunek form przy pH=5. Klasyfikacja 5 związków jako Baird-aromatyczne/antyaromatyczne (potencjalne fotokwasy). Wyjaśnienie odwrotnego zachowania kwasu 2-naftalenokarboksylowego. Struktura spiropiranu. Synteza polimeru merocyjaninowego (A–F, X).	Stężenia 2-naftolu w roztworach 1–5. ε_ArO⁻ i ε_ArOH przy 344 nm. Wykres pH vs log([ArO⁻]/[ArOH]); pKa. Wyprowadzić ΔpKa = f(λ₁, λ₂, T). pKa* przy 298 K; [ArOH]/[ArO⁻] przy pH=5. Klasyfikacja (a)–(e) wg Bairda; potencjalne fotokwasy. Wyjaśnić ΔpKa < 0 dla 2-NapCOOH. Struktura spiropiranu. Struktury A–F, X (polimer merocyjaninowy).	WYSOKI
13	Micele	koloidy / surfaktanty dendrony fosfor. termodynamika miceli Parametr pakowania Nₛ = V_C/(a₀·L_C); synteza dendronów fosforowych G1, G2; generacje Gen1-3 PS-PPI; termodynamika tworzenia miceli; CMC z przewodnictwa.	Część 1: dopasowanie kształtów surfaktantów (stożek/klin/walec) do form miceli (sfera/cylinder/bilayer) przez obliczenia Nₛ. Synteza i identyfikacja A1 (cykliczna, P/N/Cl 26,73/12,09/61,18%), A2, A3, A4, I1, I2, G1, G2 – dendrony fosforowe. Liczba grup kationowych w G10. Typ surfaktanta G1, G2. Cel HCl. Formy miceli dla Gen1–3. Część 2: wyprowadzenie ułamka monomerów w micelach; CMC jako funkcja n; porównanie T1 i T2 z wykresu przewodnictwa.	Dopasować kształty (a,b,c) do form miceli (z obliczeniami). Struktury A1–A4, I1–I2, G1–G2. Liczba grup kationowych w G10. Typ surfaktantów, typ miceli. Cel HCl (wybór). Formy miceli dla Gen1-3. Wyprowadzić ułamek monomerów w miceli. Warunki max. monomerów w miceli (wybór). CMC = f(n). Porównać T1 i T2.	ŚREDNI
14	Podstawy MOF	chemia materiałów / MOF analiza elementarna geometria krystaliczna MOF-5 (Zn₄O + BDC); wzór jednostki; synteza z Zn(NO₃)₂ + H₂BDC + Et₃N; analiza elementarna + MS kryształów; wolna objętość, parametr komórki, pochłanianie H₂.	Nobel 2025: MOF. Z figury i modelu wyznaczyć empiryczny wzór powtarzalnej jednostki. Równanie syntezy MOF-5. Z analizy elementarnej (C 44,21%, H 5,02%, N 7,64%) i MS (m/z 73, 77, 112, 114 w 3:1) – wzór kryształów przed aktywacją. Obliczenia wolnej objętości i powierzchni 1 komórki z promieni van der Waalsa. Parametr a z 2 porami (11,0 Å, 15,1 Å). Nadmiarowe pochłanianie H₂ (10 g → 1% masy przy 20 bar, 298 K). Ligandy dające V = 69,3%.	Wzór empiryczny jednostki powtarzalnej. Równanie tworzenia MOF-5. Wzór kryształów przed aktywacją. Wolna objętość i pow. (1 komórka). Parametr komórki a. Nadmiarowe pochłanianie H₂. Ligandy zmniejszające V do 69,3%.	ŚREDNI
15	Mikroskopia w chemii	synteza org. STM / AFM aromatyki polic. Olympicen X (logo Igrzysk 2012) z aldehyd-4-pirenu przez Wittig, hydrogenację, Friedel-Craftsa, redukcję; 1D łańcuchy kwantowe (Δ_LEE z J, S, L); izomeryzacja termiczna; Sonogashira.	Synteza olympicenu z pirene-4-CHO (A–E, X). Łańcuchy kwantowe z rodnikami – struktury F–I z m/z=411,89, 4 typy protonów, C₂. Obliczenie L dla Δ_LEE ≈ k_BT (J=38 meV, S=1). Transformacja termiczna R, S, T (AFM). Synteza Q z U (m/z 234/236/238 1:2:1) przez Sonogashirę.	Struktury A–E, X. Pełna nazwa X (…cene). Struktury F–I. L dla „gapless” chain w 298 K. Struktury R–T. Struktury Q, U–W.	ŚREDNI
16	Inhibitory kinaz	synteza leków chemia medyczna / SAR Synteza inhibitora Lck-kinazy F; izomery D1/D2 po nitrowaniu; pokrewny związek M; wyjaśnienie izomerów/selektywności; analiza SAR z IC50.	Dwie ścieżki syntezy – A–E (bis-nitryl + MeI, H₂SO₄, HNO₃, redukcja, DCC), G–L (oksydacja benzylowa NCS, NaClO₂; warianty porządku redukcji/hydrolizy dają produkty pożądane J2 i uboczne K1, K2; potem produkt M z ArN=C=S + DCC). Analiza produktu W (21,52% N), X, Y (różnica 2H). SAR z IC50 – wpływ podstawników 2,6-Cl₂ vs innych, metylacja N1/N3/N4.	Struktury A–E (7,40% N w B, D2). Struktury G–L. Dlaczego jeden produkt z B? Struktura W (21,52% N). Struktury X i Y. Wyjaśnienie SAR – wpływ podstawników.	ŚREDNI
17	Chemia węglowodanów	cukry grupy ochronne NaIO₄, Br₂/H₂O, HNO₃ Przekształcenia otwartej i cyklicznej glukozy; grupy ochronne (benzylidenowe, metylowe, Ac, Bn); chiralny THP; Gal-Gal-Glc przez kwas boranowy + NIS/TMSOTf.	Reakcje łańcuchowe glukozy (I–V z NaBH₄, HNO₃, Br₂/H₂O, NaIO₄). Regioselektywne chronienie α-glukopiranozy (A–G z CH₃OH/HCl, PhCH(OMe)₂, NaH/MeI, p-TsOH, Ac₂O/Py, DIBAL, NaBH₃CN/BnCl). Rozdział diastereomerów 2,3- i 3,4-dioli przez chiralny THP. Trójcykliczny związek K z glukopiranozy. Trisacharyd Gal-Gal-Glc przez kwas boranowy.	Produkty I–V. Struktury A–G. Struktury H1 i H2. Struktury I i J. Struktury L, M i „Gal-Gal-Glc”.	WYSOKI
18	Inozytol	cukry biosynteza stereoizomery + chiralność α-amyloza w ryżu; biosynteza myo-inozytolu z glukozy; stereoizomery inozytolu (9); IP6; rozróżnianie chiralnych/achiralnych difosforanów.	Konformacja D-glukozy, jednostka powtarzalna α-amylozy (Haworth), liczba jednostek (M=243 kDa). Biosynteza myo-inozytolu (A–F) z glukozy przez MIPS i IMPaze. Wszystkie 9 stereoizomerów inozytolu + chiralność. Maksymalna liczba izomerów difosforanu myo-inozytolu (z pathway’a i ogólnie). Struktury G–J i IP6 wg reguły „najdalszy OH od ostatnio fosforylowanego”.	a) Konformacja D-Glu; b) Haworth α-amylozy. Liczba jednostek w amylozie (243 kDa). Konformacje A–F i myo-inozytolu. Wszystkie stereoizomery inozytolu + chiralność. Izomery difosforanu G ze szlaku (+chiralność). Wszystkie teoretyczne izomery difosforanu. Struktury G–J, IP6; symetrie.	ŚREDNI
19	Cukry jako chirale pools	synteza asymetryczna synteza produktów naturalnych Synteza X z L-sorbozy; Tromboxan B2 z D-glukozy; (+)-Actinobolin z D; (−)-Swainsonina z Bn-α-D-mannopiranozy; grupy ochronne TBDPS, Fmoc, MOM, Cbz; olefinacja Wittig-Horner.	Trzy bogate syntezy produktów naturalnych. (1) X z 5-członowym heterocyklem z L-sorbozy (B, C, X – LiN₃, NaOMe, H₂/Pd). (2) Tromboxan B2 z D-glukozy przez D–I, końcówka z kombinacji Z1-Z4 (PCC, Wittig, BzCl, NaBH₄, DIBAL…). (3) (+)-Actinobolin z D – J-O przez CH₂=CHLi, NaBH₄, ozonoliza, DMP, NaClO₂, azydek. (4) (−)-Swainsonina – P-U z TBDPS, PCC, Tf₂O, NaN₃, Ph₃P=CH-CHO, TFA.	Struktury B, C, X (stereo). Struktury D–I (stereo). Kolejność Z1–Z4 dla Tromboxan B2. Struktury J–O (stereo). Konfiguracja (−)-Swainsoniny i materiału. Struktury P–U (stereo). Które stereocentra zachowane, które nowe.	ŚREDNI
20	Pacman, Hangman, Cageman	porfiryny chemia koordynacyjna synteza MS Porfiryny Pacman 1-3 (MnO₂, MoCl₂, CoCl₂); dwurdzeniowe kompleksy z przestrzenią na O₂; Hangman (Zn/Co); Cageman (klatka porfirynowa).	Wizualizacja porfiryn inspirowana grą Pacman. Struktury B, C, Pacman 1–2 (bez tlenu, 11,12% i 9,70% N; MS m/z 1535,04). Obliczenie odległości między metalami (7,678% Me, z geometrii). Struktura 3D wiązania O₂ między dwiema porfirynami. Pacman 3 (13,14% N₂O₂; G-H). Hangman (heme + Cu). Cageman z MS (seria m/z 2667,0 … 417,4) – masa cząsteczkowa.	Struktury B i C. Struktury D–F, Pacman 1 i 2. Odległość metal-metal w Pacman 2. Schemat 3D kompleksu Pacman 2-O₂. Struktury G, H, Pacman 3. Struktury I i Hangman. Masa cząsteczkowa Cageman.	ŚREDNI
21	Katalizator C	kataliza TM MS synteza Katalizator Wilkinson’a (RhCl(PPh₃)₃) z RhCl₃·3H₂O + PPh₃; hydrogenacja alkenów; dezaktywacja przez utlenianie PPh₃; cykloaddycja [2+2+2] (Heilonine).	Identyfikacja A, B (PPh₃, 11,81% P, C₃), C (RhCl(PPh₃)₃) z 5. okresu, 39,09% M. Równanie syntezy Wilkinson’a. Hydrogenacja alkenów – widmo MS z pikami m/z 41, 91, 119 (2 z pierścieniami aromatycznymi) – identyfikacja kationów i produktu. Stosunek [M]+:[M+1]+ (z 12,011). Minorowy produkt D (izomeryzacja). Utlenianie PPh₃ → O=PPh₃ = F; równanie. Cykloaddycja [2+2+2] w syntezie Heiloniny (H-J).	Wzory A–C i M. Równanie syntezy C. Struktury kationów przy m/z 41, 91, 119. Struktura produktu hydrogenacji. Stosunek [M]+:[M+1]+. Struktura D (minorowego produktu). Wzór F; równanie utleniania B. Struktury H–J (Heilonine).	WYSOKI
22	Metale przejściowe w katalizie organometalicznej	kataliza TM OS/CN/VE cykl katalityczny Parametry OS, CN, VE dla kompleksów; kroki elementarne (addycja oksydacyjna, redukcyjne eliminacja, SET); cykl katalityczny Wilkinson’a; mody koordynacji alkenów (π vs metallacyklopropan); cykl fotokatalityczny 4*.	Obliczanie OS, CN, VE dla Pd(PPh₃)₂Cl₂, Pt(PPh₃)₄, RhCl(PPh₃)₃, Ir(ppy)₃. Kroki elementarne z parametrami ?. Pełny cykl katalityczny hydrogenacji n-oktenu (5–10), identyfikacja molekuły 11. Alternatywny cykl z 14-elektronowym kompleksem. Mody koordynacji alkenów – 14 vs 15. Dla RhCp(H₂CCH₂)(F₂CCF₂) wyznaczyć OS, VE i mody (na podstawie długości wiązania C-C). Porównanie 17 i 18. SET (donor/akceptor). Fotokatalityczny cykl 4 + 19 + 20 (struktury 22-25, R w 21).	OS, CN, VE dla 1–4. Parametry po krokach elementarnych. Struktury 5–10 + OS/CN/VE. Struktura 11. Alternatywny cykl (z 14e⁻). Parametry dla 14 i 15. Parametry dla 16 (geometria). Tryby koordynacji dla 16. Porównać 17 i 18; parametry 18. Parametry po SET + ładunki k, m. Donor/akceptor SET (19 vs 20). Struktury 22–25. R w produkcie 21.	WYSOKI
23	HAT i XAT (HalAT)	kataliza TM HAT / XAT MS z izotopami Nikl-katalizowana reakcja arylu bromku z (3-CF₃) tolil; cykl: XAT → 1,7-HAT → RE; Pd-katalizowana desaturacja silyloalkoholu (deuterowy label); BDE(C-H) dla różnych pozycji.	Identyfikacja 2 i 3 z widm MS (izotopy Br, S). Struktura kompleksu Ni 4. Parametry OS/CN/VE po HAT i XAT. Cykl katalityczny: struktury 5–11 + parametry; identyfikacja donora elektronów (Zn). Analogicznie desaturacja Pd: 13 z MS (D-label), struktury 15–19 + parametry; struktura 20, proces X (HAT). Porównanie BDE(C-H) dla 21, 22, 23 (orto-aryl, α-OSiR₃ trzecio-, α-OSiR₃ drugo-).	Struktury 2 i 3. Struktura 4; OS, CN. Parametry po HAT/XAT. Struktury 5–11 + parametry. Donor elektronów. Struktura 13. Struktury 15–19 + parametry 14, 15, 18. Struktura 20; proces X; reagent. Porównać BDE(C-H) dla 21, 22, 23.	WYSOKI
24	Kompleksy przeciwnowotworowe	chemia koordynacyjna Pt synteza leków DNA Cisplatin vs transplatin (inter- vs intrastrand crosslinks); wpływ na T_m DNA; dicykloplatin; synteza kamptotecyny SN-38 (2 bloki H i N).	Diagramy krosslinków dla cisplatin (intrastrand GG) i transplatin (interstrand). Wpływ krosslinków na T_m. Struktury Pt-1–Pt-4 (karbopatyna) + dicykloplatin z 4 wiązaniami wodorowymi. Hydroliza Pt-4 vs dicykloplatin. Synteza bloku H (A–G, przez LiAlH₄, BnBr/NaH, HCl, NaIO₄, NaClO₂, H₂/PdC) oraz bloku N (I–O, J–M przez NaOMe, POCl₃, LiAlH₄, PBr₃; końcowe łączenie z Pd(OAc)₂/PPh₃, HBr).	Diagramy intra- i interstrand; typ dla cisplatin i transplatin. Wpływ na T_m. Struktury Pt-1–Pt-4. Struktura dicykloplatin z H-bonds. Która oporna na hydrolizę: Pt-4 vs dicykloplatin. Struktury A–G (stereo). Struktury J–O, SN-38 (stereo).	ŚREDNI
25	Równowagi w DNA	DNA termodynamika hybrydyzacji Komplementarność par G≡C (3 H-bonds), A=T (2); liczba samo-komplementarnych tetranukleotydów; absorpcja ss- vs ds-DNA; π-π stacking; temperatura topnienia T_m.	Ile samo-komplementarnych tetranukleotydów. Wyznaczenie ΔrH° i ΔrS° z pomiarów A przy 10 i 30°C (ε_ss i ε_ds dane). T_m dla 5′-CCGG-3′. Schematy dimerów dla 5′-ACCGG-3′, 5′-CCGGT-3′, 5′-ACCGGT-3′. Z parametrów k, b równania 1/T_m = k·ln[ss-DNA]₀ + b wyznaczyć ΔrH°. Energie π-π dla A-CG i T-GC. Predykcja ΔrH° dla 5′-ACCGGT-3′ (gdy E(A=T) = 28842 J/mol).	Liczba tetranukleotydów zdolnych do dimeryzacji. ΔrH° i ΔrS° dla 5′-CCGG-3′. T_m przy [ss-DNA]₀ = 10 μM. Schematyczne dimery 3 oligonukleotydów. ΔrH° dla 5′-ACCGG-3′ i 5′-CCGGT-3′. Energie π-π stackingu A-CG i T-GC. Predykcja ΔrH° dla 5′-ACCGGT-3′.	WYSOKI
26	Detekcja aldehyd octowego	sensory fluor. cykloaddycja [4+2] enzymatyka Sonda AAP-1 z tetrazyną reaguje z acetaldehydem (enamin → [4+2] → retro[4+2] → fluorescencyjny P + N₂); selektywność vs formaldehyd, metyloglyoksal; KM ALDH.	Mechanizm reakcji tetrazyny z acetaldehydem przez enamin, cykloaddycję [4+2], retro[4+2] – identyfikacja A, B, P (m/z 492) i nieorganicznego byproduktu C (N₂). Uzasadnienie selektywności (mała reaktywność CHO, steryka większych aldehydów). Obliczenia ΔG dla A→B i A’→B’ (hexanal). Stosunek k (kinetyka Eyringa). Dopasowanie widma X, Y (wzbudzenie/emisja). Wyznaczanie F₀ i k z liniowej zależności. Czas spadku intensywności przez ALDH (MM: r_max=4,1 mM/min, K_M=0,2 μM). Uporządkowanie F1-F4 w obecności inhibitorów.	Struktury A, B, P; byproduct C. Dlaczego formaldehyd/metyloglyoksal nie reagują. ΔG dla A→B i A’→B’. Stosunek k(A→B)/k(A’→B’) w 310 K. Dopasować X, Y do wzbudzenia/emisji. F₀ i k z danych. Czas spadku fluorescencji (ALDH, MM). Uporządkować F1–F4.	ŚREDNI
27	Metabolizm archeonów	biochemia redoks “advanced” Archea (MK-7) vs bakterie (MK-10) vs eukarioty (CoQ₁₀); potencjały E°’; rozwiązywanie na podstawie ułamków masowych substratów Z-reduktazy.	UWAGA: tego tematu można NIE uczyć – metabolizm archeonów jest na liście „studenci nie powinni być specjalnie trenowani” w preambule. Zadanie polega na logicznym rozpracowaniu z ułamków masowych substratów enzymu Z-reduktazy (X, Y, Z) i produktów X1, X2, Y1, Y2 oraz dopasowaniu ich do struktur chemicznych. Końcowe pytanie – odtworzenie logicznej historii rozwiązywania i stworzenie uproszczonej wersji problemu.	Parametr planetarny (wybór). Struktura 2e⁻ redukcji MK-7. Uzasadnienie zastąpienia MK przez CoQ. Cechy strukturalne ubichinolu. Górna granica M(X2). Ułamek E2 w X. Zawężyć masę X2. Wyjaśnienia sprzeczności. Wzory Y1, Y2, X, Y. Wzór Z. Wzór W (2 warianty). Charakterystyka archeonów. Wskazówki uproszczające.	NISKI
28	Nie-archetypiczne życie	lipidy archeonów łamigłówka strukturalna notacja „knot” Biomarker A; notacja wiązania = nić; 123 cięć do rozdzielenia A; liczba cięć zależy od wzoru; diagenesis B → 2A + 2C; cykloalkany w adaptacji termicznej.	Trudne zadanie typowo „archeonowe” – również można pominąć (advanced). Łamigłówka logiczna: z liczby cięć 123 i M=595 g/mol dedukować wzór A. Następnie kombinatoryka struktur B z dwoma resztami C (glicerolu). Końcowo lipid D1 odporny na T – 26 centrów stereogenicznych, z pierścieniami 5- lub 6-członowymi.	x, y, z – parzystość? x≤60? Czy jest forma acykliczna cuttable na 2 (a) lub 3 (b) cięciami. Wzór A (z M=595). Czy grupy OH drugo- i/lub trzeciorzędowe. Wszystkie struktury A wg wzoru „dccccccccd”. Biologiczne A. Dowód l ≤ 2k. Wszystkie C. Struktura C i liczba izomerów B. Dlaczego długa hydroliza. Izomery B zdolne do O- i U-konformacji. Dlaczego ewolucja wybrała C. Zawężyć izomery B. Wzór D1 (odporny na T). Liczba izomerów D1.	NISKI
29	Archea-ologia	biopolimery archeonów/bakterii cukry Polimery A (archea) i B (bakterie) 100+ kDa; I-kształtne fragmenty z 8 monomerów X1–X8; identyfikacja przez ułamki masowe; biosynteza X1 z produktu fotosyntezy.	Znowu archea-specyficzne. Analiza logiczna fragmentów 100+ kDa. Parzystość różnicy mas. 2D-struktury A i B. Wybór poprawnych stwierdzeń o X1-X8. Dzielenie na pary fragmentów (masy 217, 218, 275, 642, 700). Suma mas = 2270. Biosynteza X1 z CO₂ (produktu fotosyntezy) przez D-E-F-G-H-UDP-X1 (UDP-glukoza, UDP-N-acetyloglukozamina – archetypiczne monomery peptydoglikanu/pseudomureiny). Metyylacja A-1 i B-1 + hydroliza.	Parzystość różnicy mas fragmentów. 2D struktury A i B. Poprawne stwierdzenia (a-e). Czy można jednoznacznie? Wzory monomerów. Dlaczego sumy mas równe. Wzory pozostałych monomerów. Struktury D–H, X1. Struktury A-1, B-1 (z R_i). Pełne struktury A-1, B-1 (z HIO₄).	NISKI
30	Składniki plovu	chemia żywności biosynteza wielka kombinacja Kuminaldehyd z benzenu; reakcje Maillard’a (ryż); piperyna (pieprz) i aktynidyna (w mięsie); aliin (czosnek); karoteny i luteina (marchew); tyrozyna → dopa → pieprz; stereochemia.	Rozbudowane zadanie o składnikach plovu. Synteza kuminaldehydu z benzenu, i-PrCl, DMF (Friedel-Crafts + Vilsmeier). Reakcje monomeru ryżu (α-D-glukozy) z lizyną (Maillard) → A-D. Hydroliza piperyny Z (pieprz) → E, F; F po ozonolizie → F1, F2 (C_αH_βO_γ + C_δH_εO_α; α,β,γ w progresji geometrycznej, δ+α=ε; N≤44). Biosynteza E z L-tyrozyny przez kwinonemamide. Kwas azirydynowy W przez NaIO₄/Fehling → K, L. Aliin z cysteiny + bromek allilu + H₂O₂. P1-P4 czosnku w progresji arytmetycznej. Biosynteza karotenów α, β, γ, δ, ε + zeaksantyna + luteina. Aktywność optyczna zeaksantyny. Klasyfikacja enzymów. Na końcu – przyprawa „zapomniana” przez kucharza.	Synteza kuminaldehydu (schemat). Struktury A–D, X. a) Parzystość α, β, γ, δ, ε (dowód); b) wzory F1, F2. Struktury F1, F2, F. Wzór empiryczny E. Struktury G, H, I, E, Z (piperyna). Struktury J, K, L, W. Struktury M (aliin), N. Struktury P1–P4. Struktury α-, γ-, δ-, ε-karotenu, zeaksantyny. Aktywność optyczna zeaksantyny. Klasyfikacja enzymów 1–4. Przyprawa niewspomniana (sól).	ŚREDNI

Sugestia kolejności treningu (plan 8-tygodniowy → do IV etapu)

Biorąc pod uwagę, że IV etap Polskiej Olimpiady Chemicznej (Obóz IChO) bazuje głównie na zadaniach prepbook i listę zaawansowanych tematów, sugerowałbym następującą kolejność:

Tydzień	Główne tematy	Zadania	Dlaczego
1	Kinetyka enzymatyczna i termodynamika	7 (Ureaza), 4 (Nanozymy), 5 (Haber-Bosch)	Klasyka i często pojawia się na IChO; KM/r_max to „must-know”; ΔrH° + Kp + powierzchnia katalizatora to złoty standard termochemii.
2	Fotofizyka i fotokwasy	11 (Fluorescencja), 12 (Fotokwasy), 26 (Sensor AA)	Fotochemia jest na liście advanced; Stern-Volmer i cykl Förstera to rzeczy, które można potrenować „mechanicznie”.
3	Chemia metaloorganiczna (OS/CN/VE, cykle)	22 (OS/CN/VE), 23 (HAT/XAT), 21 (Wilkinson)	„Elementarne kroki cykli katalitycznych, SET, HAT, cross-coupling” – bezpośrednio z listy advanced. 22 jest tutorial-like.
4	Chemia nieorganiczna i analityczna	1 (Nasreddin), 2 (Awicenna), 3 (Ksenon/jodometria), 14 (MOF)	Klasyczne zadania w stylu IChO; 3 jest trudne ale uczy mnóstwa technik; 14 za Noblem 2025.
5	Chemia organiczna + cukry	17 (Węglowodany), 18 (Inozytol), 19 (Chirale pools)	Chemia węglowodanów jest na liście advanced; chiralność i grupy ochronne to „chleb powszedni” IChO.
6	Bardziej zaawansowana synteza	15 (Olympicen), 16 (Inhibitory kinaz), 20 (Pacman), 24 (Pt+SN38)	Większe struktury, strategia syntezy, MS – przyda się do organiki na IV etapie.
7	Termodynamika + polimery	6 (H₂-fuel), 8 (Polikondensacja), 13 (Micele), 25 (DNA)	Ostra termodynamika; „portrety fazowe” (wymienione w advanced); bioinformatyczny charakter 25.
8	Duże interdyscyplinarne (prebiotyczne, supramolekularne, żywność)	9 (CB-urils), 10 (Prebiotyczne), 30 (Plov)	Długie „kombajnowe” zadania – trening wytrzymałości i syntezy wiedzy.

Zadania 27–29 (archeony) – celowo omijam, bo są explicite na liście tematów, na których „studenci nie powinni być specjalnie trenowani”. Jeśli będzie czas pod koniec, można je przejrzeć (głównie jako ćwiczenie w logicznym myśleniu, nie jako źródło wiedzy biochemicznej).

Opracowanie: analiza zadań teoretycznych Preparatory Problems IChO 2026 (V1 – luty 2026), zadania 1–30.